Prof. Bertozzi

Universität und Schule

Humboldt-Lectures in der Aula

"Sugars in Biology and Medicine"

Prof. Dr. Carolyn Bertozzi (University of California, Berkeley) hielt am 21. September 2007 vor Schülerinnen und Schülern der Sek. II sowie interessierten Kollegen und Gästen einen Vortrag mit dem Thema "Sugars in Biology and Medicine".

Welche Zuckerreste - in der Fachsprache Glykane genannt - werden an welche Proteine angehängt? Wie verändert sich Glykosylierung der Proteine bei Erkrankungen? Ändert sich das Muster im Verlauf des Lebens? Gibt es einen Code der Zuckerreste, ähnlich dem genetischen Code? Dies sind Fragen, die Professor Carolyn R. Bertozzi zu ergründen sucht. Mit ihren Forschungen hat sich die Professorin aus dem Bundesstaat Kalifornien dabei weit in wissenschaftliches Neuland vorgewagt. Denn die Glykobiologie - die Erforschung der biologischen Funktionen von Zuckerresten - erschien vielen Wissenschaftlern zu komplex, zu unüberschaubar und zu ungenau in den Versuchsanordnungen. Doch Carolyn Bertozzi fand einen genialen Trick: durch die Anwendung chemischer Methoden auf biologische Fragestellungen gelang es ihr, die verzweigten und hochkomplexen Glykanreste der Proteine zu manipulieren. Indem sie kleine chemische Moleküle - so genannte bioorthogonale Reportermoleküle - einschleust und von der Zelle selbst in die Glykane einbauen lässt, kann sie die Glykanreste von Proteinen und Lipiden an jeder Stelle in der Zelle sichtbar machen.

Es wird geschätzt, dass über 50 Prozent der Proteine im Körper glykosyliert sind. Man findet sie vor allem an Zelloberflächen, wo die so bezeichneten Glykoproteine maßgeblich an Stoffwechsel- und Kommunikationsprozessen der Zellen beteiligt sind. Jedoch sind neben den Membranproteinen auch große Teile der Proteine des Zellkerns sowie viele der extrazellulären Oberflächenproteine mit Zuckerresten verbunden. Da man sie bisher nicht studieren konnte, weiß man so gut wie nichts über ihre biologischen Funktionen, die Muster der Glykosylierung, Veränderungen der Glykosylierung im Zuge von Krankheiten oder des natürlichen Alterungsprozesses.

"Wir vergleichen den Aufbau der Glykoproteine, die Lokalisation und Funktion in der Zellmembran in gesunden Zellen mit Prozessen in krankhaft veränderten Zellen, wie Krebszellen. Wir hoffen, so Methoden zu entwickeln, die es uns erlauben werden, über die krebsspezifischen Glykoproteine krankhaft veränderte Zellen gezielt anzugreifen ohne auf gesunde Zellen einzuwirken", sagt Carolyn Bertozzi.